蛋白质复性-蛋白质复性的例子
文章阐述了关于蛋白质复性，以及蛋白质复性的例子的信息，欢迎批评指正。
简述信息一览：
蛋白质的变性,复性,以及高级结构不太稳定的原因
1、蛋白质的高级结构主要是靠次级键维持的，如氢键、范德华力等。这些次级键很弱，靠多个协同来维持构象。在低温时还算稳定，温度一高，就很容易被破坏。所以高级结构不太稳定，也就是容易变性。蛋白分子大，结构复杂，一旦变性，很容易变成一团乱麻，所以复性比较困难。
2、尽管变性可能导致不可逆的结构改变，但一些蛋白质在特定条件下可以复性，恢复其活性。比如胃蛋白酶在加热后失去活性，但降温至适宜温度又可恢复。然而，复性过程复杂，需要分子伴侣等辅助，对于复杂的蛋白质，复性困难。
3、蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构及以上的高级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
稀释复性是蛋白质复性常用的方法,其缺点是什么?应如何解决?
1、稀释复性是蛋白质复性常用的方法，其缺点是变性剂稀释速度太快，不易控制。解决办法就是直接加入水或缓冲液，放置过夜，然后等待稀释即可。
2、稀释复性：直接加入水或缓冲液，放置过夜，缺点是体积增加较大，变性剂稀释速度太快，不易控制。目前稀释法主要有一次稀释、分段稀释和连续稀释三种方式。透析复性：好处是不增加体积，通过逐渐降低外透液浓度来控制变性剂去除速度，有人称易形成无活性蛋白质聚体，且不适合大规模操作，无法应用到生产规模。
3、共溶剂：如PEG6000-20000，据说可以可逆的修饰折叠中间体的疏水集团，此外由于阻止了蛋白质分子间的相互接触的机会，也可能对复性效率的提高起作用。一般的使用浓度在0.1%左右，具体条件可根据实验条件确定。
为什么说体外蛋白质复性或折叠,与细胞内蛋白质的折叠
1、因为体内蛋白质折叠是在催化剂帮助下进行的。体外随机引发重组以单链DNA为模板， 配合一套随机引物， 先产生大量互补于模板不同位点的短DNA 片段。由于碱基的错配和错误引发，这些短DNA 片段中也会有少量的点突变，在随后的PCR反应中， 它们互为引物进行合成，再组装成完整的基因长度。
2、为什么说体外蛋白质复性或折叠与细胞内蛋白质折叠的机制是不同的。 试管内偶联线粒体加琥珀酸与ADP产生状态3呼吸耗氧时，在分光光度计下检测到线粒体内源NAD 还原。这有那几种可能的机制？最后证明是何种机制。 信号转导中第二信使指的是什么？试举两个第二信使的例子与他们在细胞内的主要作用。
3、因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码（folding code）的过程。由于朊病毒是一种只含有蛋白质而不含核酸的分子生物并且只能在寄生宿主细胞内生存。
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