酶蛋白质粒-酶蛋白的作用是什么
文章阐述了关于酶蛋白质粒，以及酶蛋白的作用是什么的信息，欢迎批评指正。
简述信息一览：
- 1、蛋白质与酶的关系
- 2、质粒酶切位点是什么意思?
- 3、质粒是酶吗
- 4、如何区别酶和蛋白质
- 5、质粒提取过程中需要哪些酶?
- 6、提质粒的目的是什么?酶切的目的是什么?
蛋白质与酶的关系
1、大多数的酶都属于蛋白质，蛋白质、激素、酶都是人体不能缺少的化合物，蛋白质是生命活动的体现者，酶催化体内新陈代谢代谢反应的进行，激素起调节作用。蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。
2、酶是由氨基酸聚合而成的，本身就是蛋白质。氨基酸聚合后的产物叫多肽，是氨基酸数目少时。多时叫蛋白质。如淀粉和纤维素都是由葡萄糖聚合而成，而纤维素的葡萄糖数要远大于淀粉中的数量，所以有形态及性质上的差异。RNA是核糖核酸，也属于聚合物，是由4种核糖核酸聚合而成。
3、酶是蛋白质的一种，可以在一定条件下以***的能力催化体内的反应，为生物的生存提供足够能量 蛋白质是一种有机化学物的总称，他们由氨基酸组成分子量从几百到几百万不等，常用来催化（酶）、构建新细胞等。
4、蛋白质的种类很多，其中起催化作用的是酶；绝大多数酶的化学本质是蛋白质，少数是RNA。核酸包括DNA和RNA，其中有些RNA具有催化的作用，属于酶。一句话，蛋白质和酶有交集，酶和核酸也有交集。
质粒酶切位点是什么意思?
1、质粒酶切位点是指DNA序列中被质粒酶识别并结合的特定碱基序列，在此序列上的质粒酶可以切割蛋白质翻译前体或DNA分子。质粒酶是重要的分子生物学工具，在基因工程和分子生物学实验中广泛应用。
2、一般所说的酶切位点。就是限制性内切酶所能切开的DNA序列，基因工程中所用的限制性内切酶位点大多都是专一性的，只能识别某特定序列，并且在该序列的特定部位切开。酶切位点有些基因里面有，有些基因里面没有，不一定的。
3、质粒的多克隆位点上有很多限制酶的酶切位点，就是有多个限制性内切酶的切割位点，是为了重组基因时插入目的基因的，可以***用双酶切的方法酶切质粒和目的片段，产生粘性末端，再使酶切后的质粒和目的基因进行连接，就可以获得了插入了目的基因的质粒，可以进一步进行转化实验。
质粒是酶吗
1、它可以在宿主细胞（即它所寄生的细胞）内稳定繁殖， 2：质粒一般含有酶切点，可以被限制性内切酶（即可以识别特定位置并切断此点的酶）切开，加入可以明显便于观察的酶基因，如抗青霉素基因，绿色荧光蛋白基因。以便实验观察。
2、质粒是由脱氧核糖核苷酸构成的，也就是说它是一种DNA，核酸有两种——脱氧核糖核酸和核糖核酸，所以说核酸应该是质粒的组成成分，但是不是所有核酸都是质粒的组成成分。
3、质粒和外源基因连接前要用同种限制酶切割，这样变成了有相同粘性末端的链状，本来是想链壮质粒和链状外源基因连接的，但是此时一个质粒和另一个质粒也可以连接，一个外源基因可以和另一个外源基因连接，而且是两端都连接 变成了环状 所以叫自身环化。
4、重组质粒：构成包括目的基因片段、质粒、酶。对象不同 基因表达载体：基因表达载体的对象通常是活细胞。重组质粒：重组质粒的对象通常是细菌。原理不同 基因表达载体：将不同来源的基因在体外构建杂种DNA分子，然后导入活细胞。
如何区别酶和蛋白质
1、酶是蛋白质的一种，可以在一定条件下以***的能力催化体内的反应，为生物的生存提供足够能量 蛋白质是一种有机化学物的总称，他们由氨基酸组成分子量从几百到几百万不等，常用来催化（酶）、构建新细胞等。
2、蛋白质和酶组成不同。按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
3、酶蛋白指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性。、蛋白酶指催化蛋白质水解的酶类。种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。
质粒提取过程中需要哪些酶?
1、p1：葡萄糖使悬浮后的大肠杆菌不会快速沉积到管子的底部；EDTA是Ca和Mg等二价金属离子的螯合剂，其主要目的是为了螯合二价金属离子从而达到抑制DNase的活性；可添加RNase A消化RNA。p2：此步为碱处理。
2、质粒pGEM-IgG的构建：将IgG Fc的PCR产物与pGEM-T质粒进行TA连接反应，即10μl PCR产物加2μl的pGEM-T载体加10 U的T4连接酶，16 ℃过夜。
3、原核生物RNA聚合酶研究得最清楚的是大肠杆菌RNA聚合酶。该酶是由五种亚基组成的六聚体分子量约500000。其中六聚体称为核心酶，σ因子与核心酶结合后称为全酶。真核生物RNA聚合酶真核生物具有3种不同的细胞核RNA聚合酶，分别是RNA聚合酶I、RNA聚合酶Ⅱ、和RNA聚合酶Ⅲ。
4、实验室用公司试剂盒提取质粒，一般***用的是碱裂解法。比如从大肠杆菌的菌液中提取，基本原理是先加入rna酶，把rna去掉，然后用碱裂解菌体，用酸平衡，并且sds和蛋白质结合形成沉淀，顺便把与蛋白结合的基因组dna沉淀下来。最后上清中含有质粒dna，把它过柱洗脱下来溶到水中就完成了质粒的提取。
5、①差速离心。蛋白质等物质可用酚-氯仿变性沉淀，然后用高浓度乙醇提取DNA，然后再溶解。高速离心，可分离染色体DNA和质粒DNA。②凝胶电泳，分离出DNA后，可能含有RNA，可用Rnase（RNA酶）将RNA水解，将迁移最慢的条带（染色体DNA）剪去，剩余的便是质粒DNA，可用洗脱液洗脱下来。
提质粒的目的是什么?酶切的目的是什么?
提质粒酶切是检测你是否连接成功的一个手段，因为并不是说跑胶你看到连接成功就肯定是连接成功的，有时候可能连得是非特异片段，所以选择目的片段特有的酶切位点来酶切，进一步确定。一般选用10ul体系即可。
需要单酶切，使质粒线性化，由于线性化基因片段不能长期存于体内，利用后面稳定细胞系的筛选。
细菌质粒是重组DNA 技术中常用的载体，提取后可用作构建基因表达载体。
这里有两种情况大提：1，质粒本身拷贝数低，需要大量提取，才能用以载体构建，比如pBI121 2，已经构建好的质粒载体，需要大量转化质粒DNA。一般情况下均为小提，做酶切鉴定或PCR足够。
连接试剂等混合，让目的基因连接到断开的两个位点上。之后就是转染，一般用脂质体来实现。就是用脂质体（类似于细胞膜）包括起来连接好的质粒，然后就可以被细胞吸收。大概就是 提质粒-酶切-连接-转染 具体细节太复杂了，而且不同的体系还要更换不同的试剂和反应条件，可能需要查下文献。
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