蛋白质组学trap标记-蛋白质组itraq
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简述信息一览：
利用质谱技术进行临床癌症蛋白质组学研究
1、利用软电离技术（ESI或MALDI）对肽段进行离子化，雾化的多肽可以通过离子迁移率进一步分离，从而降低一级质谱（MS1）的复杂性和二级质谱（MS2）的污染，并最终实现更大的蛋白质组覆盖率。这样的技术包括离子淌度（TIMS）和高强场离子迁移谱和（FAIMS）。
2、目前蛋白质组学研究在表达蛋白质组学方面研究的最为广泛，其分析通常有三个步骤：第一步、运用2-DE技术分离样品中的蛋白质；第二步、应用质谱技术或N末端测序鉴定2-DE分离的蛋白质；第三步、应用生物信息学技术存储、处理、比较获得的数据。
3、液体活检样本中的蛋白质组具有巨大复杂性，如蛋白质丰度和翻译后修饰持续且快速的变化，同时蛋白质组技术与高度复杂的测序技术相比仍存在一定局限性，导致蛋白质组学的探究仍然落后于基因组技术，且目前临床转化效率极低，仅通过40多个基于液体活检的蛋白组生物标志物。
4、对分离的蛋白质 进行鉴定是蛋白质组研究的重要内容，蛋白质微量测序、氨基酸组成分析等传统的蛋白质鉴定技术不能满足高通量和高效率的要求，生物质谱技术是蛋白质组学（Proteomics）的另一支撑技术。
5、高通量蛋白质定量技术的并行发展已使基于乳腺肿瘤的蛋白质分子表征迅速发展，2019年4月发表在《Nature Communications》的一项研究中，通过对来自5种乳腺癌亚型的共45个肿瘤样本进行基因组、转录组和蛋白质组检测，在PAM50分型的基础上展开研究并对乳腺癌分子分型进行了概述。
6、质谱技术：质谱技术是蛋白质组学中最常用的和最基本的技术，它可以检测和识别各种生物样品中的蛋白质和其他大分子有机物，从而可以提高研究的准确性，特别是在研究动态蛋白信号转导及表观遗传因子的时候，质谱技术的应用更加广泛。
分子伴侣发现时间
1、年，Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现，必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素（nucleopla***in） 存在时，二者才能组装成核小体，否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。
2、例如，核质蛋白，正是在1***8年由拉斯基等科学家在非洲爪蟾卵中发现，它通过调控组蛋白的电荷，确保DNA与组蛋白的正确结合，而自身并非最终结构的一部分，从而奠定了分子伴侣研究的基石。所有分子伴侣家族成员都具有高度保守的结构和普遍的表达形式。
3、另外，特别值得一提的是，有一类分子伴侣属于热休克蛋白 （HSP）。这种蛋白是1962年Ritossa在研究果蝇唾腺染色体时首先发现的。果蝇一般在25℃正常生长，当外界温度升至30～40℃时，果蝇体内产生较多的HSP。后来又在酵母、玉米、大豆、大肠杆菌等中发现。当外界温度高出正常生长温度10～15℃，HSP大量诱生。
4、过去曾经认为新生肽链能够自发地折叠成为完整的空间结构，分子伴侣的发现已经把过去经典的自发折叠概念转变为，有帮助的肽链的自发折叠和组装“的新概念”。
5、这种寡聚复合体形成的结构可使未折叠的蛋白质插入（温度升高会使热激蛋白质的产生增加，这些蛋白质的作用是减小蛋白质在热变性中被破坏的程度；很多热激蛋白质都是分子伴侣）。Hsp70 蛋白质家族是普遍存在的。在细菌、真核生物胞质中，内质网、叶绿体中和线粒体中都有发现。
如何将蛋白质组学应用在自己的课题中
质谱法：通过测量蛋白质的质量来研究其特性，包括串联质谱技术（MS/MS）用于确定蛋白质的氨基酸序列和翻译后修饰等信息。蛋白质互作网络分析：研究蛋白质间的相互作用，揭示蛋白质在细胞内不同通路中的相互作用和功能。
当然通过结合2DE和MS为基础的方法蛋白质组学获得最低点的功能。一个代表性的结合例子是Hochstrasser研究组[15]所发展的系统，整个2DE凝胶进行原位消化，电转移到膜上并直接用MS扫描，生成注释的2D图谱。
在应用2D-PAGE研究差异蛋白质组学问题时首先要获得要进行差异比较的组织，如肿瘤组织与癌旁正常组织，然后裂解组织和细胞，抑制蛋白酶活性，出去非蛋白质的DNA，RNA，脂类等物质，溶解蛋白质，溶解并抽提总蛋白质。
分子伴侣的定义是什么?
1、分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，其作用：1．蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。2．分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
2、分子伴侣可以定义为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内 帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白 质结构执行功能时的组份”，如热休克蛋白。还有一类“分子内伴侣”前肽常位于信号 肽与成熟多肽之间，是成熟多肽正确折叠所必需的。
3、分子伴侣的概念有三个特点：①凡具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，尽管是完全不同的蛋白质；②作用机理是不清楚的，故用了“介导”二字，以含糊其辞，“帮助”二字可理解为： 通过催化的或非催化的方式，加速或减缓组装的过程，传递组装所需要的空间信息，也可能抑制组装过程中不正确的副反应。
分子伴侣类型
1、类型：伴侣素家族（chaperonin， Cpn），应激蛋白70 家族（Stress-70 family），应激蛋白90 家族（Stress-90 family），此外，其他的分子伴侣还有核质素、T 受体结合蛋白 （TRAP） 、大肠杆菌的SecB 和触发因子（trigger factor ）及 PapD 、噬菌体编码的支架蛋白（scaffolding proteins ）等。
2、分子伴侣家族中，Cpn家族是一个独特的双层7-9元环状寡聚蛋白，通过依赖ATP的方式参与蛋白质的正常折叠和应急条件下的处理。这个家族分为GroEL（Hsp60）和TriC（TCP-1环状复合物）两个组别。GroEL家族成员，如真菌、线粒体和叶绿体中的蛋白质，由7个亚基组成，每个亚基约60Ku。
3、内质网腔内的分子伴侣属于驻留蛋白。内质网腔内的分子伴侣属于驻留蛋白。内质网驻留蛋白：多肽链进入到内质网腔内后，需进行折叠与组装才能形成有功能的蛋白。这些蛋白有些运送到细胞其它部位，有些流在内质网中，后者称为内质网驻留蛋白，这类蛋白羧基端有4个特定的氨基酸残基作为驻留的信号。
4、细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素称为分子伴侣。
5、Hsp60 家族分子伴侣组成一个大的包括两中类型亚基的结构。Hsp60 本身（在E. coli中称为GroEL）形成具有14 个亚基的结构，以相反的方向互相堆叠成两个七聚体环。就是说，这两个环的顶部及底部的表面是完全相同的。中心的空洞贯穿这两个环，所以这个结构像是一个中空的圆柱体。
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